Протеиноиды. Строение белков Основная часть белков состоит из
Белки, или протеины, - сложные, высокомолекулярные органические соединения, состоящие из аминокислот. Они представляют главную, важнейшую часть всех клеток и тканей животных и растительных организмов, без которой не могут осуществляться жизненно важные физиологические процессы. Белки неодинаковы по своему составу и свойствам в различных животных и растительных организмах и в разных клетках и тканях одного и того же организма. Белки разного молекулярного состава различно растворяются в и в водных солевых растворах, в органических растворителях они не растворяются. Благодаря присутствию в белковой молекуле кислых и основных групп она имеет нейтральную реакцию.
Белки образуют многочисленные соединения с любыми химическими веществами, что обусловливает их особое значение в химических реакциях, протекающих в организме и представляющих основу всех проявлений жизни и защиты ее от вредных воздействий. Белки составляют основу ферментов, антител, гемоглобина, миоглобина, многих гормонов, образуют сложные комплексы с витаминами.
Вступая в соединения с жирами и углеводами, белки могут в организме превращаться при своем расщеплении в жиры и углеводы. В животном организме они синтезируются только из аминокислот и их комплексов – полипептидов, а образовываться из неорганических соединений, жиров и углеводов они не могут. Вне организма синтезированы многие низкомолекулярные биологически активные белковые вещества, сходные с теми, которые имеются в организме, например некоторые гормоны.
Общие сведения о белках и их классификации
Белки - важнейшие биоорганические соединения, которые наряду с нуклеиновыми кислотами занимают особую роль в живом веществе - без этих соединений невозможна жизнь, так как, по определению Ф. Энгельса, жизнь является особым существованием белковых тел и т. д.
«Белки - это природные биополимеры, являющиеся продуктами реакции поликонденсации природных альфа-аминокислот».
Природных альфа-аминокислот 18-23, их сочетание образует бесконечно большое количество разновидностей молекул белков, обеспечивающих многообразие различных организмов. Даже для отдельных особей организмов данного вида характерны свои собственные белки, а ряд белков встречается во многих организмах.
Белки характеризуются следующим элементарным составом: они образованы углеродом, водородом, кислородом, азотом, серой и некоторыми другими химическими элементами. Главной особенностью белковых молекул является обязательное наличие в них азота (помимо атомов С, Н, О).
В молекулах белков реализуется «пептидная» связь, т. е. связь между атомом С карбонильной группы и атомом азота аминогруппы, которая обусловливает некоторые особенности белковых молекул. В боковых цепях молекулы белка содержится большое количество радикалов и функциональных групп, что «делает» молекулу белка полифункциональной, способной к значительному многообразию физико-химических и биохимических свойств.
Из-за большого разнообразия белковых молекул и сложности их состава и свойств, белки имеют несколько различных классификаций, основанных на различных признаках. Рассмотрим некоторые из них.
I. По составу различают две группы белков:
1. Протеины (простые белки; молекула их образована только белком, например яичный альбумин).
2. Протеиды - сложные белки, молекулы которых состоят из белковой и небелковой составляющих.
Протеиды подразделяются на несколько групп, важнейшими из которых являются:
1) гликопротеиды (сложное соединение белка и углевода);
2) липопротеиды (комплекс молекул белка и жиров (липидов);
3) нуклеопротеиды (комплекс белковых молекул и молекул нуклеиновых кислот).
II. По форме молекулы различают две группы белков:
1. Глобулярные белки - молекула белка имеет шарообразную форму (форму глобулы), например молекулы яичного альбумина; такие белки или растворимы в воде, или способны к образованию коллоидных растворов.
2. Фибриллярные белки - молекулы этих веществ имеют форму нитей (фибрилл), например, миозин мышц, фиброин шелка. Фибриллярные белки нерастворимы в воде, они образуют структуры, реализующие сократительную, механическую, формообразующую и защитную функции, а также способность организма передвигаться в пространстве.
III. По растворимости в различных растворителях белки разделяют на несколько групп, из которых наиболее важны следующие:
1. Водорастворимые.
2. Жирорастворимые.
Существуют и другие классификации белков.
Краткая характеристика природных альфа-аминокислот
Природные альфа-аминокислоты являются разновидностью аминокислот. Аминокислота - полифункциональное органическое вещество, содержащее в своем составе как минимум две функциональные группы - аминогруппу (-NН 2) и карбоксильную (карбоксидную, последнее правильнее) группу (-СООН).
Альфа-аминокислоты - такие аминокислоты, в молекулах которых амино- и карбоксильные группы находятся у одного атома углерода. Их общая формула - NН 2 СН(R)СООН. Ниже приведены формулы некоторых природных альфа-аминокислот; они записаны в виде, удобном для написания уравнений реакции поликонденсации и используются в случае, когда необходимо написать уравнения (схемы) реакций получения определенных полипептидов:
1) глицин (аминоуксусная кислота) - МН 2 СН 2 СООН;
2) аланин — NН 2 СН(СН 3)СООН;
3) фенилаланин — NН 2 СН(СН 2 С 6 Н 5)СООН;
4) серин — NН 2 СН(СН 2 ОН)СООН;
5) аспарагиновая кислота - NН 2 СН(СН 2 СООН)СООН;
6) цистеин — NН 2 СН(СН 2 SН)СООН и т.д.
Некоторые природные альфа-аминокислоты содержат по две аминогруппы (например, лизин), по две карбоксидные группы (например, аспарагиновая и глутаминовые кислоты), гидроксидные (ОН) группы (например, тирозин), могут быть циклическими (например, пролин).
По характеру влияния природных альфа-аминокислот на обмен веществ их разделяют на заменимые и незаменимые. Незаменимые аминокислоты должны обязательно поступать в организм с пищей.
Краткая характеристика структуры молекул белка
Белки кроме сложного состава характеризуются и сложным строением белковых молекул. Различают четыре вида структур белковых молекул.
1. Первичная структура характеризуется порядком расположения остатков альфа-аминокислот в полипептидной цепи. Например, тетрапептид (полипептид, образовавшийся при поликонденсации четырех молекул аминокислоты) ала-фен-тиро-серин представляет собой последовательность остатков аланина, фенилаланина, тирозина и серина, связанных друг с другом пептидной связью.
2. Вторичная структура белковой молекулы представляет собой пространственное расположение полипептидной цепи. Оно бывает различным, но наиболее распространенной является альфа-спираль, характеризующаяся определенным «шагом» спирали, размерами и расстоянием между отдельными витками спирали.
Устойчивость вторичной структуры белковой молекулы обеспечивается возникновением различных химических связей между отдельными витками спирали. Важнейшая роль среди них принадлежит водородной связи (реализуется за счет втягивания ядра атома групп - NH 2 или =NH в электронную оболочку атомов кислорода или азота), ионной связи (реализуется за счет электростатического взаимодействия ионов -СОО — и - NH + 3 или =NH + 2) и других видов связи.
3. Третичная структура молекул белка характеризуется пространственным расположением альфа-спирали, или иной структуры. Устойчивость таких структур обусловливается теми же видами связи, что и вторичная структура. В результате реализации третичной структуры возникает «субъединица» белковой молекулы, что характерно для очень сложных молекул, а для относительно простых молекул третичная структура является конечной.
4. Четвертичная структура белковой молекулы представляет собой пространственное расположение субъединиц молекул белка. Она характерна для сложных белков, например гемоглобина.
Рассматривая вопрос о структуре белковых молекул, необходимо различать структуру живого белка - нативную структуру и структуру мертвого белка. Белок в живом веществе (нативный белок) отличается от белка, подвергшегося воздействию, при котором он может потерять свойства живого белка. Неглубокое воздействие называют денатурацией, при которой в дальнейшем свойства живого белка могут восстанавливаться. Одним из видов денатурации является обратимая коагуляция. При необратимой коагуляции нативный белок превращается в «мертвый белок».
Краткая характеристика физических, физико-химических и химических свойств белка
Свойства белковых молекул имеют большое значение для реализации их биолого-экологических свойств. Так, по агрегатному состоянию белки относят к твердым веществам, которые могут быть растворимыми или нерастворимыми в воде или других растворителях. Многое в биоэкологической роли белков определяется физическими свойствами. Так, способность молекул белка образовывать коллоидные системы обусловливает их строительную, каталитическую и другие функции. Нерастворимость белков в воде и других растворителях, их фибриллярность обусловливает защитную и формообразующую функции и т. д.
К физико-химическим свойствам белков относится их способность к денатурации и коагуляции. Коагуляция проявляется в коллоидных системах, которые являются основой любого живого вещества. При коагуляции частицы укрупняются за счет их слипания. Коагуляция бывает скрытой (ее можно наблюдать только под микроскопом) и явной - ее признаком является выпадение осадка белка. Коагуляция бывает необратимой, когда после прекращения действия коагулирующего фактора структура коллоидной системы не восстанавливается, и обратимой, когда после удаления коагулирующего фактора коллоидная система восстанавливается.
Примером обратимой коагуляции является выпадение белка яичного альбумина под действием растворов солей, при этом осадок белка растворяется при разбавлении раствора либо при перенесении осадка в дистиллированную воду.
Примером необратимой коагуляции является разрушение коллоидной структуры белка альбумина при нагревании до температуры кипения воды. При смерти (полной) живое вещество превращается в мертвое за счет необратимой коагуляции всей системы.
Химические свойства белков весьма многообразны из-за наличия в белковых молекулах большого числа функциональных групп, а также за счет наличия пептидной и других связей в молекулах белка. С эколого-биологических позиций наибольшее значение имеет способность молекул белка к гидролизу (при этом в конечном счете получается смесь природных альфа-аминокислот, которые участвовали в образовании данной молекулы, в этой смеси могут быть и другие вещества, если белок был протеидом), к окислению (его продуктами могут быть углекислый газ, вода, соединения азота, например, мочевина, соединения фосфора и т. д.).
Белки горят с выделением запаха «жженого рога» или «жженых перьев», что необходимо знать при проведении экологических опытов. Известны различные цветные реакции на белок (биуретова, ксантопротеиновая и др.), подробнее о них - в курсе химии.
Краткая характеристика эколого-биологических функций белков
Необходимо различать эколого-биологическую роль белков в клетках и в организме в целом.
Эколого-биологическая роль белков в клетках
Вследствие того, что белки (наряду с нуклеиновыми кислотами) - это вещества жизни, то их функции в клетках весьма многообразны.
1. Важнейшей функцией белковых молекул является структурная функция, состоящая в том, что белок - это важнейший компонент всех структур, образующих клетку, в которые он входит в составе комплекса различных химических соединений.
2. Белок - важнейший реагент в протекании огромного многообразия биохимических реакций, обеспечивающих нормальное функционирование живого вещества, поэтому для него характерна реагентная функция.
3. В живом веществе реакции возможны только в присутствии биологических катализаторов - ферментов, а как установлено в результате биохимических исследований, имеют белковую природу, поэтому белки выполняют и каталитическую функцию.
4. В случае необходимости в организмах белки окисляются и при этом выделяется , за счет которой синтезируется АТФ, т.е. белки выполняют и энергетическую функцию, но вследствие того, что эти вещества имеют для организмов особую ценность (из-за их сложного состава), то энергетическая функция белков реализуется организмами только в критических условиях.
5. Белки могут выполнять и запасающую функцию, так как являются своеобразными «консервами» веществ и энергии для организмов (особенно растений), обеспечивающих их начальное развитие (для животных - внутриутробное, для растений - развитие зародышей до появления молодого организма - проростка).
Ряд функций белка характерны и для клеток, и для организма в целом, поэтому рассмотрены ниже.
Эколого-биологическая роль белков в организмах (в целом)
1. Белки образуют в клетках и организмах особые структуры (в совокупности с другими веществами), которые способны воспринимать сигналы из окружающей среды в виде раздражений, за счет чего возникает состояние «возбуждения», на которое организм отвечает определенной реакцией, т.е. для белков и в клетке, и в организме в целом характерна воспринимающая функция.
2. Белкам характерна и проводящая функция (и в клетках, и в организме в целом), состоящая в том, что возникшее в определенных структурах клетки (организма) возбуждение, передается в соответствующий центр (клетки или организма), в котором формируется определенная реакция (ответ) организма или клетки на поступивший сигнал.
3. Многие организмы способны к перемещению в пространстве, что возможно за счет способности структур клетки или организма к сокращению, а это возможно потому, что белки фибриллярной структуры обладают сократительной функцией.
4. Для гетеротрофных организмов белки как отдельно, так и в смеси с другими веществами являются продуктами питания, т. е. им характерна трофическая функция.
Краткая характеристика превращений белков в гетеротрофных организмах на примере человека
Белки в составе пищи попадают в ротовую полость, где смачиваются слюной, измельчаются зубами и превращаются в гомогенную массу (при тщательном пережевывании), и через глотку и пищевод поступают в желудок (до попадания в последний с белками как соединениями ничего не происходит).
В желудке пищевой комок пропитывается желудочным соком, являющимся секретом желудочных желез. Желудочный сок представляет собой водную систему, содержащую хлороводород и ферменты, важнейшим из которых (для белков) является пепсин. Пепсин в кислой среде вызывает процесс гидролиза белков до пептонов. Пищевая кашица далее поступает в первый отдел тонкого кишечника - двенадцатиперстную кишку, в которую открывается проток поджелудочной железы, выделяющей панкреатический сок, обладающий щелочной средой и комплексом ферментов, из которых трипсин ускоряет процесс гидролиза белков и ведет его до конца, т. е. до появления смеси природных альфа-аминокислот (они растворимы и способны всасываться в кровь ворсинками кишечника).
Эта смесь аминокислот поступает в межтканевую жидкость, а оттуда - в клетки организма, в которых они (аминокислоты) вступают в различные превращения. Одна часть этих соединений непосредственно используется для синтеза белков, характерных для данного организма, вторая - подвергается переаминированию или дезаминированию, давая новые соединения, необходимые организму, третья - окисляется и является источником энергии, необходимой организму для реализации своих жизненных функций.
Необходимо отметить некоторые особенности внутриклеточных превращений белков. Если организм гетеротрофный и одноклеточный, то белки в составе пищи попадают внутрь клеток в цитоплазму или специальные пищеварительные вакуоли, где под действием ферментов подвергаются гидролизу, а далее все протекает так, как описано для аминокислот в клетках. Клеточные структуры постоянно обновляются, поэтому «старый» белок заменяется на «новый», при этом первый гидролизуется с получением смеси аминокислот.
У автотрофных организмов имеются свои особенности в превращениях белков. Первичные белки (в клетках меристем) синтезируются из аминокислот, которые синтезируются из продуктов превращений первичных углеводов (они возникли при фотосинтезе) и неорганических азотсодержащих веществ (нитратов или солей аммония). Замена белковых структур в длительно живущих клетках автотрофных организмов не отличается от такового для гетеротрофных организмов.
Азотистое равновесие
Белки, состоящие из аминокислот, - это основные соединения, которым свойственны процессы жизни. Поэтому исключительно важен учет обмена белков и продуктов их расщепления.
Азота в составе пота очень мало, поэтому обычно анализ пота на содержание азота не делается. Количество азота, поступившего с пищей, и количество азота, содержащегося в моче и кале, умножается на 6,25 (16%) и из первой величины вычитается вторая. В результате определяется количество азота, поступившего в организм и усвоенного им.
Когда поступившее в организм с пищей количество азота равно количеству азота в моче и кале, т. е. образовавшемуся при дезаминировании, то имеется азотистое равновесие. Азотистое равновесие свойственно, как правило, взрослому здоровому организму.
Когда количество поступившего в организм азота больше количества выделенного азота, то имеется положительный азотистый баланс, т. е. количество белка, вошедшего в состав организма, больше количества белка, подвергшегося распаду. Положительный азотистый баланс характерен для растущего здорового организма.
Когда поступление белка с пищей увеличивается, то увеличивается и количество азота, выделяемого с мочой.
И, наконец, когда количество поступившего в организм азота меньше количества выделенного азота, то имеется отрицательный азотистый баланс, при котором распад белка превышает его синтез и разрушается белок, входящий в состав организма. Это бывает при белковом голодании и тогда, когда не поступают необходимые для организма аминокислоты. Отрицательный азотистый баланс обнаружен и после действия больших доз ионизирующего облучения, вызывающих усиленный распад белков в органах и тканях.
Проблема белкового оптимума
Минимальное количество белков пищи, необходимое для восполнения разрушающихся белков организма, или величина распада белков организма при исключительно углеводном питании, обозначается как коэффициент изнашивания. У взрослого человека наименьшая величина этого коэффициента около 30 г белков в сутки. Однако этого количества недостаточно.
Жиры и углеводы оказывают влияние на расход белков сверх минимума, необходимого для пластических целей, так как они освобождают то количество энергии, которое требовалось для расщепления белков сверх минимума. Углеводы при нормальном питании уменьшают расщепление белков в 3-3,5 раза больше, чем при полном голодании.
Для взрослого человека при смешанной пище, содержащей достаточное количество углеводов и жиров, и массе тела 70 кг норма белка в сутки равна 105 г.
Количество белка, полностью обеспечивающее рост и жизнедеятельность организма, обозначается как белковый оптимум и равно у человека при легкой работе 100-125 г белка в сутки, при тяжелой работе - до 165 г, а при очень тяжелой - 220-230 г.
Количество белка в сутки должно быть по массе не меньше 17% от общего количества пищи, а по энергии - 14%.
Полноценные и неполноценные белки
Белки, поступающие в организм с пищей, разделяются на биологически полноценные и биологически неполноценные.
Биологически полноценными называются те белки, в которых в достаточном количестве содержатся все аминокислоты, необходимые для синтеза белка животного организма. В состав полноценных белков, необходимых для роста организма, входят следующие незаменимые аминокислоты: лизин, триптофан, треонин, лейцин, изолейцин, гистидин, аргинин, валин, метионин, фенилаланин. Из этих аминокислот могут образоваться другие аминокислоты, гормоны и т. д. Из фенилаланина образуется тирозин, из тирозина путем превращений - гормоны тироксин и адреналин, из гистидина - гистамин. Метионин участвует в образовании гормонов щитовидной железы и необходим для образования холина, цистеина и глютатиона. Он необходим для окислительно-восстановительных процессов, азотистого обмена, усвоения жиров, нормальной деятельности головного мозга. Лизин участвует в кроветворении, способствует росту организма. Триптофан также необходим для роста, участвует в образовании серотонина, витамина РР, в тканевом синтезе. Лизин, цистин и валин возбуждают сердечную деятельность. Малое содержание цистина в пище задерживает рост волос, увеличивает содержание сахара в крови.
Биологические неполноценными называются те белки, в которых отсутствуют хотя бы даже одна аминокислота, которая не может быть синтезирована животными организмами.
Биологическая ценность белка измеряется количеством белка организма, которое образуется из 100 г белка пищи.
Белки животного происхождения, содержаться в мясе, яйцах и молоке, наиболее полоненные (70-95%). Белки растительного происхождения имеют меньшую биологическую ценность, например белки ржаного хлеба, кукурузы (60%), картофеля, дрожжей (67%).
Белок животного происхождения – желатина, в котором нет триптофана и тирозина, является неполноценным. В пшенице и ячмене мало лизина, в кукурузе мало лизина и триптофана.
Некоторые аминокислоты заменяют друг друга, например фенилаланин заменяет тирозин.
Два неполноценных белка, в которых недостает разлчных аминокислот, вместе могут составить полноценное белковое питание.
Роль печени в синтезе белков
В печени синтезируются белки, содержащиеся в плазме крови: альбумины, глобулины (за исключением гамма-глобулинов), фибриноген, нуклеиновые кислоты и многочисленные ферменты, из которых некоторые синтезируются только в печени, например ферменты, участвующие в образовании мочевины.
Белки, синтезированные в организме, входят в состав органов, тканей и клеток, ферментов и гормонов (пластическое значение белков), но не запасаются организмом в виде разных белковых соединений. Поэтому та часть белков, которая не имеет пластического значения, при участии ферментов дезаминируется – распадается с освобождением энергии на разные азотистые продукты. Период полураспада белков печени равен 10 дням.
Белковое питание при различных условиях
Нерасщепленный белок не может быть усвоен организмом иначе, как через пищеварительный канал. Белок, введенный вне пищеварительного канала (парэнтерально), вызывает защитную реакцию со стороны организма.
Аминокислоты расщепленного белка и их соединения – полипептиды – приносятся к клеткам организма, в которых под влиянием ферментов непрерывно в течении всей жизни происходит синтез белков. Белки пищи имеют главным образом пластическое значение.
В период роста организма – в детском и юношеском возрасте – синтез белков особенно велик. В старости синтез белков уменьшается. Следовательно, в процессе роста происходит ретенция, или задержка в организме химических , из которых состоят белки.
Изучение обмена с применением изотопов показало, что в некоторых органах в течение 2-3 суток приблизительно половина всех белков подвергается распаду и такое же количество белков заново синтезируется организмом (ресинтез). В каждой , в каждом организме синтезируются специфические белки, отличающиеся от белков других тканей и других организмов.
Подобно жирам и углеводам, аминокислоты, не использованные для построения организма, подвергаются распаду с освобождением энергии.
Аминокислоты, которые образуются из белков умирающих, разрушающихся клеток организма, также подвергаются превращениям с освобождением энергии.
В обычных условиях количество необходимого белка в сутки для взрослого человека 1,5-2,0 г на 1 кг массы тела, в условиях длительного холода 3,0-3,5 г, при очень тяжелой физической работе 3,0-3,5 г.
Увеличение количества белков больше чем до 3,0-3,5 г на 1 кг массы тела нарушает деятельность нервной системы, печени и почек.
Липиды, их классификация и физиологическая роль
Липиды - вещества, нерастворимые в воде и растворяющиеся в органических соединениях (спирте, хлороформе и др.). К липидам относятся нейтральные жиры, жироподобные вещества (липоиды) и некоторые витамины (A, D, E, K). Липиды имеют пластическое значение и входят в состав всех клеток и половых гормонов.
Особенно много липидов в клетках нервной системы и надпочечниках. Значительная часть их используется организмом как энергетический материал.
Белок является органическим питательным веществом растительного или животного происхождения, необходимый для роста и обновления клеток в теле человека. Он играет роль строительного материала тканей, находится в мышцах, внутренних органах, костях и коже. Протеин регулирует работу всего организма, обеспечивает его полезными веществами.
Белок состоит из цепочек различных аминокислот, которые соединены ковалентной пептидной связью. Полученные образования образуют макромолекулы, которые имеют различную длину и форму. В природе существует около 80 аминокислот, из которых создается неограниченное разнообразие соединений.
В состав образованных макромолекул чаще всего входят такие химические элементы, как: углерод, водород, кислород, азот. Реже – сера и фосфор. Каждый вид белкового соединение имеет определенную структуру. По ней можно судить о составе вещества, его форме, связях между компонентами.
Структура белка | Описание |
Первичная | Определяет состав и последовательность соединения аминокислот в цепи. |
Вторичная | Пространственная форма полипептидной цепи показывает способ ее скручивания вследствие образования водородных связей. Они могут возникать как внутри одной цепи, так и между другими цепями. |
Третичная | Представляет собой трехмерную закрученную спираль, которая образуется и удерживается при помощи дисульфидных мостиков. |
Четвертичная | В таком соединении могут участвовать несколько пептидных цепей, соединенных между собой водородными или ионными связями. |
Свойства всех существующих в природе белков зависят от их первичной структуры. Она является индивидуальной, несет наследственную информацию и сохраняется в поколениях.
Каким бывает белок?
Роль белка в организме человека заключается в организации метаболических и физиологических процессов, поддержании иммунной системы тела, обеспечении роста и развития органов, восстановления клеток.
В синтезе белка человека участвуют 22 аминокислоты. Из них 12 шт. – это заменимые аминокислоты, которые могу синтезироваться в организме.
Остальные 10 шт. являются незаменимыми, они могут быть получены только с пищей. При их недостаточном количестве у человека может наступить истощение, произойти снижение иммунитета, измениться гормональный фон.
Все белковые соединения подразделяются на 2 большие группы:
- Полноценные белки – это соединения, в которых содержатся все незаменимые аминокислоты.
- Состав неполноценных белков отличается не полным содержанием в них всех незаменимых аминокислот.
Ценность протеина зависит от его составляющих. Чем большее количество полноценных белков содержится в нем, тем больше он принесет пользы.
Функции белка в организме
Полученные в результате синтеза, все белковые соединения можно условно разделить на несколько групп. Каждая из них выполняет свои определенные функции, которые регулируют работу организма.
Каталитическая функция
Одной из главных задач, которую выполняют белки, является каталитическая функция. При помощи действия биологических катализаторов, которые называются ферментами, происходит увеличение во много раз скорости химических реакций, проходящих в живой клетке.
Нельзя переоценить роль белка в организме человека. Он выполняет жизненноважные функции для организма, в частности Каталитическую.
Ферменты являются самым крупным классом белков, их количество составляет больше 2000. Именно они обеспечивают все метаболические процессы организма.
Структурная функция
Определенная группа протеинов занимается выполнением структурной функции. Они участвуют в формирование клеточных и внеклеточных структур, обеспечивают прочность и эластичность тканей.
Такими белковыми соединениями являются:
- Кератин, который содержится в ногтях, волосах человека.
- Коллаген, являющийся основой соединительной и костной ткани.
- Эластин является компонентом связок.
Защитная функция
Белок обладает способностью защищать человека от вирусов, бактерий, токсинов, попадающих в организм. Роль таких соединений выполняют антитела, которые синтезирует иммунная система. Они связывают чужеродные вещества, называемые антигенами и нейтрализуют их действие.
Другое защитное действие белков проявляется в способности некоторых их групп к свертываемости крови. В результате действия фибриногена и тромбина, возникает сгусток, который предохраняет человека от потери крови.
Регуляторная функция
Отдельный класс белковых соединений отвечает за регуляторную функцию. Протеины данного направления контролируют обмен веществ, передвижение клетки, ее развитие и видоизменение.
Это осуществляется за счет подвижности ферментов или за счет соединения их с другими веществами. Примерами таких соединений являются: глюкагон, тироксин, соматотропин.
Сигнальная функция
Сигнальная функция соединений основана на работе определенной группы белков, которые передают различные сигналы между клетками или органами тела. Они способствуют регуляции основных процессов, проходящих в организме. Например, такое вещество, как инсулин, обеспечивает необходимый уровень содержания глюкозы в крови.
Взаимодействие клеток между собой происходит при помощи сигнальных белковых соединений. Ими являются цитокины и факторы роста.
Транспортная функция
Данный вид белков активно участвует в транспортировке веществ через клеточные мембраны из одного места в другое. Например, гемоглобин, который входит в состав эритроцитов, переносит кислород из легких в другие органы тела, а из них отправляет назад углекислый газ.
Белок липопротеин транспортирует жиры из печени, инсулин переправляет глюкозу в ткани, а миоглобин создает запас кислорода в мышцах.
Запасная (резервная) функция
Обычно белок не накапливается в организме. Исключение составляют такие соединения: альбумин, содержащийся в яйце и козеин, который находится в козьем молоке. Также, при распаде гемоглобина железо образует с белком сложное соединение, которое тоже может откладываться в резерв.
Рецепторная функция
Данный вид белков находится в цитоплазме или мембранах рецепторов. Они способны принимать, задерживать, передавать сигналы, возникающие от внешнего раздражителя внутрь клетки.
Примерами таких соединений могут служить:
- опсин;
- фитохром;
- протеинкиназа.
Моторная (двигательная) функция
Некоторые виды белков обеспечивают возможность организму двигаться. Другой их важной задачей является изменение форм клеток и субклеточных частиц. Основными соединениями, отвечающими за моторную функцию, являются актины и миозины.
В результате их работы, происходит сокращение и расслабление всех мышц организма, движение внутренних органов.
Нормы белка в организме человека
Роль белка в организме человека имеет важное значение для обеспечения необходимыми питательными веществами клеток тела. Недостаточное употребление продуктов, содержащих полноценные белки, может привести к нарушению основных жизненно важных функций организма.
Количество употребляемого в пищу белка зависит от состояния здоровья, возраста человека, от его активности. Известны случаи индивидуальной непереносимости этого вещества.
Для взрослых
Так как белок невозможно накопить в организме, а его переизбыток может принести вред, то требуется каждый день употреблять в пищу определенное количество протеина. Для этого нужно знать суточную норму потребления белка.
Учеными разных стран проводятся исследования по установлению оптимального количества суточной нормы белка. Эти цифры расходятся между собой. Российские диетологи рекомендуют употреблять 1,0 – 1,2 г – на 1 кг веса человека . Американские врачи увеличивают эту цифру до 1,6 г – на 1 кг веса.
Лучше всего воспользоваться средними показателями. В этом случае взрослому человеку, который ведет малоподвижный образ жизни, требуется 1,2 – 1,3 г белка в сутки на 1 кг массы тела. Если вес человека составляет 80 кг, то за день он должен употребить около 100 г белка. Людям, занимающимся физическим трудом, нужно увеличить норму употребления белка до 1,5 г – на 1 кг веса.
Для детей
Детям белок необходим для правильного развития, роста, поэтому потребность в нем значительно выше, чем у взрослого человека. В самом раннем возрасте суточная норма употребления белка составляет от 3 до 4 г – на 1 кг веса. Для детей школьного возраста эта норма немного снижается, она колеблется от 2 до 3 г белка на 1 кг веса в сутки.
Особенно полезны детям молочные продукты, богатые полноценными белками. Они хорошо перевариваются и легко усваиваются молодым организмом.
При похудении
Многие известные диеты основаны на белковом питании. Людям, желающим похудеть, необходимо больше вводить в свой рацион продукты, содержащие белок. Суточная норма употребления протеина должна быть увеличена до 1,5 г – на 1 кг веса человека.
При проблемах со здоровьем
Многие проблемы со здоровьем возникают у людей при малом употреблении белка. Иногда, для того, чтобы улучшить свое самочувствие, человеку бывает достаточно сбалансировать свое питание, включить в рацион больше белковой пищи.
Мнения диетологов расходятся в том, сколько нужно употреблять белка людям, имеющих какое-либо заболевание. При заболеваниях печени и почек, для того, чтобы снизить с них нагрузку, специалисты рекомендуют уменьшить употребление белка до 0,7 г – на 1 кг веса. В любом случае, необходимую диету больному должен назначать лечащий врач индивидуально.
Для спортсменов
Людям, занимающимся спортом, требуется большое количество протеина для роста мышц тела и увеличения силы. Для них норма употребления белка в сутки должна составлять от 2 до 2,5 г – на 1 кг массы тела.
В некоторых силовых видах спорта, многодневных велосипедных гонках норма может быть увеличена до 3 – 3, 2 г протеина на 1 кг веса.
Симптомы и причины нехватки белка в организме
Чаще всего, основной причиной дефицита белка в организме является неправильное питание человека, употребление продуктов с его недостаточным содержанием. В этом случае организму не хватает аминокислот, необходимых для формирования новых соединений. Он начинает тратить собственные запасы, брать их из мышечной ткани.
Другой причиной белкового «голодания» человека могут быть серьезные заболевания, связанные с повышенным распадом белка. Ими являются: тяжелые инфекционные заболевания, наследственные нарушения обмена веществ, ожоги, патологии почек. Легкие формы нехватки белка обычно проходят без симптомов.
При более сложных случаях проявляются следующие симптомы:
- Человек становится подверженным частым простудам.
- Плохо заживают любые повреждения кожи: порезы, ссадины.
- Человек часто испытывает слабость, вялость, боли в мышцах и суставах.
- Из-за нехватки белка возможны скачки сахара в крови. Вследствие этого, человек испытывает постоянное чувство голода.
- Плохое состояние ногтей и волос.
- Возможны отеки на ногах.
При любых выше перечисленных симптомах недомогания необходимо обратиться к врачу, чтобы он поставил правильный диагноз и назначил лечение.
Признаки и причины переизбытка белка в организме
Роль белка в организме человека выражается в организации основных физиологических процессов, обеспечение жизнедеятельности клеток. Данное соединение является важнейшим компонентом всех пищевых продуктов.
Обычно проблемы, связанные с переизбытком белка, встречаются гораздо реже, чем с его недостатком. Но при употреблении большого количества продуктов с высоким его содержанием, у человека может возникнуть белковое отравление.
Избыточный белок, поступающий с продуктами питания, в печени превращается в глюкозу и мочевину, которые почками выводятся из организма. При длительном употреблении большого его количества могут произойти негативные изменения в организме: нарушение обмена веществ, остеопороз, болезни печени и почек.
Также причиной переизбытка белка могут быть врожденные или приобретенные болезни человека. В этих случаях организм не может расщеплять определенные классы протеинов, которые в течение длительного времени постепенно накапливаются в нем.
Признаками переизбытка белка в организме являются:
- Постоянное чувство жажды.
- Возможны проблемы с пищеварением (запоры, вздутие кишечника, диарея).
- Перепады настроения и плохое самочувствие.
- Возможен набор веса.
- Неприятный запах изо рта.
- Гормональный сбой организма.
Анализы на белок, виды обследований
Для установления правильного диагноза врач выписывает пациенту назначение о прохождении необходимых анализов. По отклонению от нормы какого-либо показателя можно судить о существующих неполадках в организме.
Самыми распространенными из них являются анализы на белок, в которых исследуется и выявляется уровень его содержания в организме. Материалом для этого обычно служит кровь и моча.
Биохимия
Биохимический анализ крови позволяет определить содержание в ней альбумина и С-реактивного белка. Полученный результат дает информацию о работе почек, печени, поджелудочной железы, об обменных процессах в организме.
Нормальное содержание общего белка в крови составляет 6 – 8,3 г/дл. При необходимости врач может назначить дополнительные анализы для того, чтобы выяснить, какой конкретно белок вышел из нормы. Повышенный белок может быть признаком обезвоживания организма. Пониженный показатель общего белка может служить показателем заболевания печени или почек.
Простой анализ мочи
Общий анализ мочи определяет содержание в ней белка. Для такого исследования используется утренняя порция мочи. У здорового человека белка не должно быть в моче. Допускается небольшое его содержание – до 0,033 г/л.
Превышение этого показателя указывает о воспалительных процессах, происходящих в организмах. Также это может признаком хронического заболевания почек.
Анализ мочи
Анализ на общий белок в моче является более развернутым и позволяет оценить степень заболевания пациента. Этот метод определяет низкомолекулярные и специфические белки, которые не выявляются при простом анализе. Потеря большого количества белков с мочой приводит к внешним и внутренним отекам организма и может служить признаком почечной недостаточности.
При таком способе исследования используется суточная моча, которую пациент собирает в течение дня. Хранить ее следует в холодильнике при температуре от +2 до +8 град.
Лечение дефицита белка
Лечение дефицита белка у пациента обязательно проводится под наблюдением врача.
Обычно оно проходит одновременно по двум направлениям:
- Восполнение требуемого объема белка в организме, нормализация его обмена. Для этого следует придерживаться диеты с богатым содержанием белка.
- Медикаментозное лечение самого заболевания.
Лечение переизбытка белка
Для лечения переизбытка белка требуется в первую очередь отрегулировать питание, снизив употребление продуктов с высоким его содержанием. Так как избыток протеинов нарушает кислотно-щелочной баланс организма, следует употреблять в пищу овощи и фрукты с богатым содержанием калия: картофель, абрикосы, персики, виноград, чернослив.
Эти продукты ощелачивают организм и восстанавливают рН фактор.
Дополнительно врач назначает медикаментозные препараты, содержащие ферменты. Они помогают расщеплению белковых соединений, накопленные организмом.
Источники белка животного происхождения
Роль белка в организме человека незаменима, потому, что он является основным веществом, которое дает телу питание, энергию, участвует в обновлении клеток. Это соединение помогает человеку противостоять болезням, вести активный образ жизни.
Основным источником полноценного белка являются продукты питания животного происхождения. Одним из них является молоко. В 100 г напитка находится около 3 г важного белка, который содержит в себе правильное сочетание необходимых для человека аминокислот.
Во многих молочных продуктах отмечается наличие метионина – аминокислоты, которая обеспечивает нормальную работу печени. Много белка содержится в нежирном твороге. На 100 г продукта приходится около 18 г протеина. Мясо отличается высоким показателем содержания полноценного белка. В зависимости от сорта, в 100 г продукта его находится от 20 г до 30 г.
Белковая ценность рыбы и морепродуктов не уступает мясу. При этом данный продукт легче усваивается. Больше всего белка содержится в тунце, палтусе: на 100 г продукта его приходится от 20 г до 28 г. У яиц отмечается ценный аминокислотный состав. В одном курином яйце содержится около 12 г белка, причем в желтке его в 2 раза больше, чем в белке.
Источники белка растительного происхождения
Дополнительным источникам белка в питании человека являются: бобовые, овощи, фрукты, орехи. Единственным растением, в котором содержится полноценный белок – это соя. Его регулярно употребляют в пищу вегетарианцы или люди, ведущие здоровый образ жизни.
Основные продукты растительного происхождения и содержание в них белка:
Продукт | Содержание белка, г – на 100 г продукта |
Соя | 35 – 40 |
Чечевица | 24 |
Тыквенные семечки | 20 |
Орехи | 20 – 25 |
Тофу | 20 |
Соевое молоко | 3 |
Зеленый горошек | 5 |
Брокколи | 3 |
Шпинат | 3 |
Какао-порошок | 24 |
Сухофрукты | 3 – 5 |
Гречневая крупа | 10 – 12 |
Фасоль | 6 – 10 |
Правильное белковое питание для организма
Для сбалансированного питания, поддержания всех внутренних систем организма, человеку необходимо принимать достаточное количество белков, жиров и углеводов. Полное исключение одного из компонентов из рациона питания может привести к необратимым процессам.
Для правильного питания диетологами предлагается придерживаться следующего соотношения веществ: белки должны составлять около 30 % дневного рациона, жиры – 30 %, углеводы – 40 %. При этом, желательно, чтобы около 60 % дневной белковой нормы составляли полноценные белки.
При подсчете необходимого количества белка следует учитывать, что при термообработке его часть разрушается. В продуктах растительного происхождения белки усваиваются организмом на 60 %, а животного – до 90 %.
Особенности белкового питания для роста мышц
При любых интенсивных видах спорта важным значением является увеличение мышечной массы тела, повышение выносливости организма. Это достигается усиленными тренировками и особым питанием, при котором употребляются продукты с высоким содержанием белка.
Лучше всего будет, если меню белкового питания будет составлять врач или тренер спортсмена. Важно правильно рассчитать белковый рацион, количество калорий, углеводов и жиров.
В белковый рацион спортсмена должны входить: обезжиренные молочные продукты, постное мясо, отварной яичный белок, нежирная морская рыба. Питание должно быть дробным – 5 раз в день. После интенсивной тренировки рекомендуется принимать протеиновый коктейль.
В период набора мышечной массы процентное соотношение биологических веществ следующее: 70 % – белка, 30 % – жиры и углеводы. Максимальная продолжительность белковой диеты должна быть не более 1 месяца. Дольше этого времени ее применение может нанести вред организму.
Особенности белкового питания, желающим похудеть
Белковые продукты по сравнению с углеводными, имеют более низкий гликемический индекс, что способствует снижению сахара в крови и выброса большого количества инсулина. При их употреблении, организм тратит больше времени на переваривание. В результате человек дольше не испытывает чувство голода, у него снижается аппетит, тяга к различным перекусам.
При употреблении пищи, богатой белком, у человека улучшается обмен веществ. При этом организм расходует большее количество калорий, которые тратятся на поддержание и питание мышечной массы. Все это приводит к снижению веса.
Для постепенного похудения в ежедневном питании следует придерживаться следующей пропорции употребляемых веществ: белки должны составлять 50 %, жиры – 30 %, углеводы – 20 %. Рекомендуется после 18:00 употреблять только белковые продукты.
Роль, которую выполняет белок в организме человека, трудно переоценить. Его дефицит приводит к проблемам со здоровьем, снижению активности и жизненного тонуса. Переизбыток белка тоже вреден для человека. Чтобы этого не происходило, важно подобрать оптимальный рацион питания, при котором организм будет обеспечен всеми необходимыми веществами.
Оформление статьи: Лозинский Олег
Видео о роли белка в организме человека
Как белок влияет на организм? Сколько нужно есть белка:
Антуан Франсуа де Фуркруа , основоположник изучения белков
Белки были выделены в отдельный класс биологических молекул в XVIII веке в результате работ французского химика Антуана Фуркруа и других учёных, в которых было отмечено свойство белков коагулировать (денатурировать) под воздействием нагревания или кислот . В то время были исследованы такие белки, как альбумин («яичный белок»), фибрин (белок из крови) и глютен из зерна пшеницы . Голландский химик Геррит Мульдер провёл анализ состава белков и выдвинул гипотезу, что практически все белки имеют сходную эмпирическую формулу . Термин «протеин» для обозначения подобных молекул был предложен в 1838 году шведским химиком Якобом Берцелиусом . Мульдер также определил продукты разрушения белков - аминокислоты и для одной из них (лейцина) с малой долей погрешности определил молекулярную массу - 131 дальтон . В 1836 Мульдер предложил первую модель химического строения белков. Основываясь на теории радикалов , он сформулировал понятие о минимальной структурной единице состава белка, C 16 H 24 N 4 O 5 , которая была названа «протеин», а теория - «теорией протеина» . По мере накопления новых данных о белках теория стала неоднократно подвергаться критике, но до конца 1850-х несмотря на критику ещё считалась общепризнанной.
К концу XIX века было исследовано большинство аминокислот, которые входят в состав белков. В 1894 году немецкий физиолог Альбрехт Коссель выдвинул теорию, согласно которой именно аминокислоты являются основными структурными элементами белков . В начале XX века немецкий химик Эмиль Фишер экспериментально доказал, что белки состоят из аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями . Он же осуществил первый анализ аминокислотной последовательности белка и объяснил явление протеолиза .
Однако центральная роль белков в организмах не была признана до 1926 года , когда американский химик Джеймс Самнер (впоследствии - лауреат Нобелевской премии) показал, что фермент уреаза является белком .
Сложность выделения чистых белков затрудняла их изучение. Поэтому первые исследования проводились с использованием тех полипептидов , которые могли быть очищены в большом количестве, то есть белков крови , куриных яиц, различных токсинов , а также пищеварительных/метаболических ферментов , выделяемых после забоя скота. В конце 1950-х годов компания Armour Hot Dog Co. смогла очистить килограмм бычьей панкреатической рибонуклеазы А , которая стала экспериментальным объектом для многих учёных.
Идея о том, что вторичная структура белков - результат образования водородных связей между аминокислотами, была высказана Уильямом Астбери в 1933 году , но Лайнус Полинг считается первым учёным, который смог успешно предсказать вторичную структуру белков. Позднее Уолтер Каузман, опираясь на работы Кая Линдерстрём-Ланга, внёс весомый вклад в понимание законов образования третичной структуры белков и роли в этом процессе гидрофобных взаимодействий. В 1949 году Фред Сенгер определил аминокислотную последовательность инсулина , продемонстрировав таким способом, что белки - это линейные полимеры аминокислот, а не их разветвлённые (как у некоторых сахаров) цепи, коллоиды или циклолы . Первые структуры белков, основанные на дифракции рентгеновских лучей на уровне отдельных атомов , были получены в 1960-х годах и с помощью ЯМР в 1980-х годах. В 2006 году Банк данных о белках (Protein Data Bank) содержал около 40 000 структур белков.
В XXI веке исследование белков перешло на качественно новый уровень, когда исследуются не только индивидуальные очищенные белки, но и одновременное изменение количества и посттрансляционных модификаций большого числа белков отдельных клеток , тканей или организмов. Эта область биохимии называется протеомикой . С помощью методов биоинформатики стало возможно не только обработать данные рентгенно-структурного анализа, но и предсказать структуру белка, основываясь на его аминокислотной последовательности. В настоящее время криоэлектронная микроскопия больших белковых комплексов и предсказание малых белков и доменов больших белков с помощью компьютерных программ по точности приближаются к разрешению структур на атомном уровне.
Свойства
Размер белка может измеряться в числе аминокислот или в дальтонах (молекулярная масса), чаще из-за относительно большой величины молекулы в производных единицах - килодальтонах (кДа). Белки дрожжей , в среднем, состоят из 466 аминокислот и имеют молекулярную массу 53 кДа. Самый большой из известных в настоящее время белков - титин - является компонентом саркомеров мускулов ; молекулярная масса его различных изоформ варьирует в интервале от 3000 до 3700 кДа, он состоит из 38 138 аминокислот (в человеческой мышце solius ).
Белки различаются по степени растворимости в воде, но большинство белков в ней растворяются. К нерастворимым относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин , который входит в состав шёлка и паутины . Белки также делятся на гидрофильные и гидрофобные . К гидрофильным относятся большинство белков цитоплазмы, ядра и межклеточного вещества, в том числе нерастворимые кератин и фиброин. К гидрофобным относятся большинство белков, входящих в состав биологических мембран интегральных мембранных белков, которые взаимодействуют с гидрофобными липидами мембраны (у этих белков обычно есть и небольшие гидрофильные участки).
Денатурация
Необратимая денатурация белка куриного яйца под воздействием высокой температуры
Как правило, белки сохраняют структуру и, следовательно, физико-химические свойства, например, растворимость в условиях, таких как температура и , к которым приспособлен данный организм . Изменение этих условий, например, нагревание или обработка белка кислотой или щёлочью , приводит к потере четвертичной, третичной и вторичной структур белка. Потеря белком (или другим биополимером) нативной структуры называется денатурацией. Денатурация может быть полной или частичной, обратимой или необратимой. Самый известный случай необратимой денатурации белка в быту - это приготовление куриного яйца, когда под воздействием высокой температуры растворимый в воде прозрачный белок овальбумин становится плотным, нерастворимым и непрозрачным. Денатурация в некоторых случаях обратима, как в случае осаждения (преципитации) водорастворимых белков с помощью солей аммония , и используется как способ их очистки .
Простые и сложные белки
В состав многих белков помимо пептидных цепей входят и неаминокислотные фрагменты, по этому критерию белки классифицируют на две большие группы - простые и сложные белки (протеиды). Простые белки содержат только аминокислотные цепи, сложные белки содержат также неаминокислотные фрагменты. Эти фрагменты небелковой природы в составе сложных белков называются «простетическими группами ». В зависимости от химической природы простетических групп среди сложных белков выделяют следующие классы:
- Гликопротеиды , содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные углеводные остатки и их подкласс - протеогликаны , с мукополисахаридными простетическими группами. В образовании связи с углеводными остатками обычно участвуют гидроксильные группы серина или треонина. Большая часть внеклеточных белков, в частности, иммуноглобулины - гликопротеиды. В протеогликанах углеводная часть составляет ~95 %, они являются основным компонентом межклеточного матрикса .
- Липопротеиды , содержащие в качестве простетической части нековалентно связанные липиды . Липопротеиды, образованные белками-аполипопротеинами связывающимися с ними липидами и выполняют функцию транспорта липидов.
- Металлопротеиды , содержащие негемовые координационно связанные ионы металлов. Среди металлопротеидов есть белки, выполняющие депонирующие и транспортные функции (например, железосодержащие ферритин и трансферрин) и ферменты (например, цинксодержащая карбоангидраза и различные супероксиддисмутазы , содержащие в качестве активных центров ионы меди, марганца, железа и других металлов)
- Нуклеопротеиды , содержащие нековалентно связанные ДНК или РНК, в частности, хроматин , из которого состоят хромосомы , является нуклеопротеидом.
- Фосфопротеиды, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные остатки фосфорной кислоты. В образовании сложноэфирной связи с фосфатом участвуют гидроксильные группы серина или треонина, фосфопротеинами являются, в частности, казеин молока.
- Хромопротеиды - собирательное название сложных белков с окрашенными простетическими группами различной химической природы. К ним относится множество белков с металлсодержащей порфириновой простетической группой, выполняющие разнообразные функции - гемопротеины (белки, содержащие в качестве простетической группы гем - гемоглобин , цитохромы и др.), хлорофиллы ; флавопротеиды с флавиновой группой, и др.
Структура белка
- Третичная структура
- пространственное строение полипептидной цепи (набор пространственных координат составляющих белок атомов). Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:
- ковалентные связи (между двумя остатками цистеина - дисульфидные мостики);
- ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;
- водородные связи;
- гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.
- Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) - взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.
Окружение белков
Разные способы изображения трёхмерной структуры белка на примере фермента триозофосфатизомеразы. Слева - «стержневая» модель, с изображением всех атомов и связей между ними; цветами показаны элементы. В середине изображены структурные мотивы, α-спирали и β-листы. Справа изображена контактная поверхность белка, построенная с учётом ван-дер-ваальсовых радиусов атомов; цветами показаны особенности активности участков
По общему типу строения белки можно разбить на три группы:
Образование и поддержание структуры белков в живых организмах
Способность белков восстанавливать правильную трёхмерную структуру после денатурации позволила выдвинуть гипотезу о том, что вся информация о конечной структуре белка содержится в его аминокислотной последовательности. В настоящее время общепризнана теория о том, что в результате эволюции стабильная конформация белка обладает минимальной свободной энергией по сравнению с другими возможными конформациями этого полипептида .
Тем не менее, в клетках существует группа белков, функция которых - обеспечение восстановления структуры белков после повреждения, а также создание и диссоциация белковых комплексов. Эти белки называются шаперонами. Концентрация многих шаперонов в клетке возрастает при резком повышении температуры окружающей среды, поэтому они относятся к группе Hsp (англ. heat shock proteins - белки теплового шока) . Важность нормальной работы шаперонов для функционирования организма может быть проиллюстрирована на примере шаперона α-кристаллина , входящего в состав хрусталика глаза человека. Мутации в этом белке приводят к помутнению хрусталика из-за агрегирования белков и, как результат, к катаракте .
Синтез белков
Химический синтез
Короткие белки могут быть синтезированы химическим путём с помощью группы методов, которые используют органический синтез - например, химическое лигирование . Большинство методов химического синтеза проходят в направлении от C-конца к N-концу, в противоположность биосинтезу. Таким образом можно синтезировать короткий иммунногенный пептид (эпитоп), служащий для получения антител путём инъекции в животных, или получения гибридо́м ; химический синтез также используется для получения ингибиторов некоторых ферментов . Химический синтез позволяет вводить искусственные, то есть не встречающиеся в обычных белках аминокислоты - например, присоединять флюоресцентные метки к боковым цепям аминокислот. Однако химические методы синтеза неэффективны при длине белков более 300 аминокислот; кроме того, искусственные белки могут иметь неправильную третичную структуру, и у аминокислот искусственных белков отсутствуют посттрансляционные модификации.
Биосинтез белков
Универсальный способ: рибосомный синтез
Белки синтезируются живыми организмами из аминокислот на основе информации, закодированной в генах . Каждый белок состоит из уникальной последовательности аминокислот, которая определяется нуклеотидной последовательностью гена, кодирующего данный белок. Генетический код составляется из трёхбуквенных «слов», называемых кодонами ; каждый кодон отвечает за присоединение к белку одной аминокислоты: например, сочетание АУГ соответствует метионину . Поскольку ДНК состоит из четырёх типов нуклеотидов , то общее число возможных кодонов равно 64; а так как в белках используется 20 аминокислот, то многие аминокислоты определяются более чем одним кодоном. Гены, кодирующие белки, сначала транскрибируются в последовательность нуклеотидов матричной РНК (мРНК) белками РНК-полимеразами .
Процесс синтеза белка на основе молекулы мРНК называется трансляцией . Во время начальной стадии биосинтеза белков, инициации, обычно метиониновый кодон узнаётся малой субъединицей рибосомы, к которой при помощи белковых факторов инициации присоединена метиониновая транспортная РНК (тРНК). После узнавания стартового кодона к малой субъединице присоединяется большая субъединица и начинается вторая стадия трансляции - элонгация. При каждом движении рибосомы от 5" к 3" концу мРНК считывается один кодон путём образования водородных связей между тремя нуклеотидами (кодоном) мРНК и комплементарным ему антикодоном транспортной РНК, к которой присоединена соответствующая аминокислота. Синтез пептидной связи катализируется рибосомальной РНК (рРНК), образующей пептидилтрансферазный центр рибосомы. Рибосомальная РНК катализирует образование пептидной связи между последней аминокислотой растущего пептида и аминокислотой, присоединённой к тРНК, позиционируя атомы азота и углерода в положении, благоприятном для прохождения реакции. Ферменты аминоацил-тРНК-синтетазы присоединяют аминокислоты к их тРНК. Третья и последняя стадия трансляции, терминация, происходит при достижении рибосомой стоп-кодона, после чего белковые факторы терминации гидролизуют последнюю тРНК от белка, прекращая его синтез. Таким образом, в рибосомах белки всегда синтезируются от N- к C-концу.
Нерибосомный синтез
Посттрансляционная модификация белков
После завершения трансляции и высвобождения белка из рибосомы аминокислоты в составе полипептидной цепи подвергаются разнообразным химическим модификациям. Примерами посттрансляционной модификации являются:
- присоединение различных функциональных групп (ацетил- , метил- и фосфатных групп);
- присоединение липидов и углеводородов ;
- изменение стандартных аминокислот на нестандартные (образование цитруллина);
- образование структурных изменений (образование дисульфидных мостиков между цистеинами);
- удаление части белка как в начале (сигнальная последовательность), так и в отдельных случаях в середине (инсулин);
- добавление небольших белков, которые влияют на деградацию белков (сумоилирование и убиквитинирование).
При этом тип модификации может быть как универсальным (добавление цепей, состоящих из мономеров убиквитина, служит сигналом для деградации этого белка протеасомой), так и специфическим для данного белка . В то же время один и тот же белок может подвергаться многочисленным модификациям. Так, гистоны (белки, входящие в состав хроматина у эукариот) в разных условиях могут подвергаться до 150 различным модификациям .
Функции белков в организме
Так же как и другие биологические макромолекулы (полисахариды , липиды) и нуклеиновые кислоты , белки - необходимые компоненты всех живых организмов , они участвуют в большинстве жизненных процессов клетки . Белки осуществляют обмен веществ и энергетические превращения. Белки входят в состав клеточных структур - органелл , секретируются во внеклеточное пространство для обмена сигналами между клетками, гидролиза пищи и образования межклеточного вещества.
Следует отметить, что классификация белков по их функции достаточно условна, потому что у эукариот один и тот же белок может выполнять несколько функций. Хорошо изученным примером такой многофункциональности служит лизил-тРНК-синтетаза - фермент из класса аминоацил-тРНК синтетаз, который не только присоединяет лизин к тРНК , но и регулирует транскрипцию нескольких генов . Многие функции белки выполняют благодаря своей ферментативной активности. Так, ферментами являются двигательный белок миозин , регуляторные белки протеинкиназы , транспортный белок натрий-калиевая аденозинтрифосфатаза и др.
Каталитическая функция
Наиболее хорошо известная роль белков в организме - катализ различных химических реакций. Ферменты - группа белков, обладающая специфическими каталитическими свойствами, то есть каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций. Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации и репарации ДНК и матричного синтеза РНК. Известно несколько тысяч ферментов; среди них такие как, например, пепсин расщепляют белки в процессе пищеварения. В процесс посттрансляционной модификации некоторые ферменты добавляют или удаляют химические группы на других белках. Известно около 4000 реакций, катализируемых белками . Ускорение реакции в результате ферментативного катализа иногда огромно: например, реакция, катализируемая ферментом оротат-карбоксилазой, протекает в 10 17 раз быстрее некатализируемой (78 миллионов лет без фермента, 18 миллисекунд с участием фермента) . Молекулы, которые присоединяются к ферменту и изменяются в результате реакции, называются субстратами .
Хотя ферменты обычно состоят из сотен аминокислот, только небольшая часть из них взаимодействует с субстратом, и ещё меньшее количество - в среднем 3-4 аминокислоты, часто расположенные далеко друг от друга в первичной аминокислотной последовательности - напрямую участвуют в катализе . Часть фермента, которая присоединяет субстрат и содержит каталитические аминокислоты, называется активным центром фермента .
Структурная функция
Защитная функция
Существуют несколько видов защитных функций белков:
Регуляторная функция
Многие процессы внутри клеток регулируются белковыми молекулами, которые не служат ни источником энергии, ни строительным материалом для клетки. Эти белки регулируют транскрипцию , трансляцию , сплайсинг , а также активность других белков и др. Регуляторную функцию белки осуществляют либо за счёт ферментативной активности (например, протеинкиназы), либо за счёт специфического связывания с другими молекулами, как правило, влияющего на взаимодействие с этими молекулами ферментов.
Гормоны переносятся кровью. Большинство гормонов животных - это белки или пептиды. Связывание гормона с рецептором является сигналом, запускающим в клетке ответную реакцию. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Примером таких белков служит инсулин , который регулирует концентрацию глюкозы в крови .
Клетки взаимодействуют друг с другом с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся, например, цитокины и факторы роста .
Транспортная функция
Запасная (резервная) функция белков
К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений и яйцеклетках животных; белки третичных оболочек яйца (овальбумины) и основной белок молока (казеин) также выполняют, главным образом, питательную функцию. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма .
Рецепторная функция
Белковые рецепторы могут как находиться в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану . Одна часть молекулы рецептора воспринимает сигнал , которым чаще всего служит химическое вещество, а в некоторых случаях - свет, механическое воздействие (например, растяжение) и другие стимулы. При воздействии сигнала на определённый участок молекулы - белок-рецептор - происходят её конформационные изменения . В результате меняется конформация другой части молекулы, осуществляющей передачу сигнала на другие клеточные компоненты. Существует несколько механизмов передачи сигнала. Некоторые рецепторы катализируют определённую химическую реакцию; другие служат ионными каналами, которые при действии сигнала открываются или закрываются; третьи специфически связывают внутриклеточные молекулы-посредники. У мембранных рецепторов часть молекулы, связывающаяся с сигнальной молекулой, находится на поверхности клетки, а домен, передающий сигнал, - внутри .
Моторная (двигательная) функция
Аминокислоты, которые не могут быть синтезированы животными, называются незаменимыми . Основные ферменты в биосинтетических путях, например, аспартаткиназа, которая катализирует первый этап в образовании лизина , метионина и треонина из аспартата , отсутствуют у животных.
Животные, в основном, получают аминокислоты из белков, содержащихся в пище. Белки разрушаются в процессе пищеварения , который обычно начинается с денатурации белка путём помещения его в кислотную среду и гидролиза с помощью ферментов, называемых протеазами . Некоторые аминокислоты, полученные в результате пищеварения, используются для синтеза белков организма, а остальные превращаются в глюкозу в процессе глюконеогенеза или используются в цикле Кребса . Использование белка в качестве источника энергии особенно важно в условиях голодания, когда собственные белки организма, в особенности мускулов, служат источником энергии . Аминокислоты также являются важным источником азота в питании организма.
Единых норм потребления белков человеком нет. Микрофлора толстого кишечника синтезирует аминокислоты, которые не учитываются при составлении белковых норм.
Биофизика белка
Физические свойства белка очень сложны. В пользу гипотезы о белке, как о упорядоченной «кристаллоподобной системе» - «апериодическом кристалле» - свидетельствуют данные рентгеноструктурного анализа (вплоть до разрешения в 1 ангстрем) , высокая плотность упаковки , кооперативность процесса денатурации и другие факты .
В пользу другой гипотезы, о жидкообразных свойствах белков в процессах внутриглобулярных движений (модель ограниченной прыжковой или непрерывной диффузии) свидетельствуют эксперименты по рассеянию нейтронов , мёссбауэровской спектроскопии и рэлеевскому рассеянию мёссбауэровского излучения .
Методы изучения
Для определения количества белка в образце используют ряд методик:
- Спектрофотометрический метод
См. также
Примечания
- С химической точки зрения все белки являются полипептидами. Однако короткие, меньше 30 аминокислот в длину полипептиды, особенно химически синтезированные, нельзя назвать белками.
- Muirhead H., Perutz M. Structure of hemoglobin. A three-dimensional Fourier synthesis of reduced human hemoglobin at 5.5 A resolution // Nature : журнал. - 1963. - Т. 199. - № 4894. - С. 633-638.
- Kendrew J., Bodo G., Dintzis H., Parrish R., Wyckoff H., Phillips D. A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x-ray analysis // Nature : журнал. - 1958. - Т. 181. - № 4610. - С. 662-666.
- Leicester, Henry. «Berzelius, Jöns Jacob». Dictionary of Scientific Biography 2. New York: Charles Scribner’s Sons. 90-97 (1980). ISBN 0-684-10114-9
- Ю. А. Овчинников. Биоорганическая химия. - Просвещение, 1987.
- Белки // Химическая энциклопедия. - Советская энциклопедия, 1988.
- N. H. Barton, D. E. G. Briggs, J. A. Eisen. «Evolution», Cold Spring Harbor Laboratory Press, 2007 - P. 38. ISBN 978-0-87969-684-9
- Нобелевская лекция Ф. Сэнгера
- Fulton A, Isaacs W. (1991). «Titin, a huge, elastic sarcomeric protein with a probable role in morphogenesis». Bioessays 13 (4): 157-161. PMID 1859393 .
- EC 3.4.23.1 - pepsin A
- S J Singer. The Structure and Insertion of Integral Proteins in Membranes. Annual Review of Cell Biology. Volume 6, Page 247-296. 1990
- Страйер Л. Биохимия в 3 томах. - М.: Мир, 1984
- Селеноцистеин - пример нестандартной аминокислоты.
- Б. Льюин. Гены. - М ., 1987. - 544 с.
- Ленинджер А. Основы биохимии, в 3 томах. - М.: Мир, 1985.
- Лекция 2. Структурные уровни белков и нуклеиновых кислот («Основы биологии», Макеев Александр Владиславович, 1996 и 1997)
- http://pdbdev.sdsc.edu:48346/pdb/molecules/pdb50_6.html
- Anfinsen C. (1973). «Principles that Govern the Folding of Protein Chains». Science 181 : 223-229. Нобелевская лекция. Автор, совместно с Стэнфордом Муром и Уильямом Стейном, получил Нобелевскую премию по химии за «изучение рибонуклеазы, в особенности взаимоотношений между аминокислотной последовательностью [фермента] и [его] биологически активной конформацией».
- Ellis RJ, van der Vies SM. (1991). «Molecular chaperones». Annu. Rev. Biochem. 60 : 321-347.
Что такое белок и как он устроен, а также содержание в продуктах питания и сколько нужно для усвоения организмом.
Любые клетки развиваются, растут и обновляются благодаря белку – сложному органическому веществу, катализатору всех биохимических реакций. Состояние ДНК, транспортирование гемоглобина, расщепление жиров – далеко не полный список беспрерывных функций, выполняемых этим веществом для полноценной жизни. Роль белков огромна, исключительно важна и требует пристального внимания.
Что такое белок
Белки (протеины/полипептиды) — органические вещества, природные полимеры, содержащие двадцать связанных между собой . Комбинации обеспечивают множество видов. С синтезом двенадцати заменимых аминокислот организм справляется сам.
Восемь незаменимых аминокислот из двадцати, находящихся в белке, не могут самостоятельно синтезироваться организмом, их получение происходит с пищей. Это важные для жизни валин, лейцин, изолейцин, метионин, триптофан, лизин, треонин, фенилаланин.
Какой бывает белок
Различают животный и растительный (по происхождению). Требуется употребление двух видов.
Животный:
- Мясо;
- Рыба;
- Молочная продукция;
- Яйца.
Яичный белок легко и почти полностью усваивается организмом (90-92%). Белки кисломолочных продуктов несколько хуже (до 90%). Белки свежего цельного молока усваиваются еще меньше (до 80%).
Ценность говядины и рыбы в самом лучшем сочетании незаменимых аминокислот.
Растительный:
- Зерновые культуры, злаки;
- Бобовые;
- Орехи;
- Фрукты.
Соя, рапса и хлопковые семена имеют хорошее для организма соотношение аминокислот. У зерновых культур такое соотношение более слабое.
Нет продукта с идеальным соотношением аминокислот. Правильное питание предполагает сочетание животных и растительных белков.
В основу питания «по правилам» положен животный белок. Он богат незаменимыми аминокислотами, и обеспечивает хорошее усваивание белка растительного.
Функции белка в организме
Находясь в клетках ткани, выполняет множество функций:
- Защитная . Функционирование иммунносистемы — обезвреживание чужеродных веществ. Происходит выработка антител.
- Транспортная . Поставка различных веществ, к примеру, (снабжение кислородом).
- Регуляторная . Поддержание гормонального фона.
- Двигательная . Все виды движения обеспечивают актин и миозин.
- Пластическая . Состояние соединительной ткани контролируется содержанием коллагена.
- Каталитическая . Является катализатором и ускоряет прохождение всех биохимических реакций.
- Сохранение и передача генной информации (молекулы ДНК и РНК).
- Энергетическая . Снабжение всего организма энергией.
Другие обеспечивают дыхание, отвечают за переваривание пищи, регулируют обмен веществ. Светочувствительный белок родопсин ответственный за зрительную функцию.
Кровеносные сосуды содержат эластин, благодаря ему они полноценно работают. Белок фибриноген обеспечивает свертываемость крови.
Симптомы нехватки белка в организме
Белковый дефицит довольно частое явление при неправильном питании и гиперактивном образе жизни современного человека. В легкой форме выражается в регулярной усталости и ухудшении работоспособности. С ростом недостаточного количества организм сигнализирует посредством симптомов:
- Общая слабость и головокружение . Снижение настроения и активности, появление мышечной усталости без особых физических нагрузок, ухудшение координации движений, ослабление внимания и памяти.
- Появление головных болей и ухудшение сна . Появившаяся бессонница и беспокойство свидетельствует о нехватке .
- Частые перепады настроения, ворчливость . Нехватка ферментов и гормонов провоцирует истощение нервной системы: раздражительность по любому поводу, необоснованную агрессивность, эмоциональную несдержанность.
- Бледность кожи, высыпания . При недостатке железосодержащего белка развивается анемия, симптомы которой сухость и бледность кожи, слизистых оболочек.
- Отечность конечностей . Низкое содержание белка в плазме крови нарушает водно-солевой баланс. Подкожно-жировая клетчатка накапливает жидкость в лодыжках и щиколотках.
- Плохая заживляемость ран и ссадин . Восстановление клеток тормозится из-за нехватки «строительного материала».
- Ломкость и выпадение волос, хрупкость ногтей . Появление перхоти из-за сухости кожи, расслаивание и растрескивание ногтевой пластины самый распространенный сигнал организма о нехватке белка. Волосы и ногти постоянно растут и мгновенно реагируют на недостаток веществ, способствующих росту и хорошему состоянию.
- Беспричинная потеря веса . Исчезновение килограммов без видимой причины обусловлено необходимостью организма компенсировать нехватку белка за счет мышечной массы.
- Сбой в работе сердца и сосудов, появление одышки . Ухудшается также работа дыхательной, пищеварительной, мочеполовой систем. Появляется одышка без физических нагрузок, кашель без простудных и вирусных заболеваний.
С появлением симптомов подобного рода следует немедленно изменить режим и качество питания, пересмотреть образ жизни, при усугублении — обратиться к врачу.
Сколько нужно белка для усвоения
Норма потребления в сутки зависит от возраста, пола, вида трудовой деятельности. Данные о нормах представлены в таблице (ниже) и рассчитаны на нормальный вес.
Дробить прием белка на несколько раз необязательно. Каждый определяет удобную для себя форму, главное выдерживать суточную норму потребления.
Трудовая деятельность + | Возрастной период | Норма потребления белка в сутки, г | |||
Для мужчин | Для женщин | ||||
Всего | Животного происхождения | Всего | Животного происхождения | ||
Без нагрузки | 18-40 | 96 | 58 | 82 | 49 |
40-60 | 89 | 53 | 75 | 45 | |
Малая степень | 18-40 | 99 | 54 | 84 | 46 |
40-60 | 92 | 50 | 77 | 45 | |
Средняя степень | 18-40 | 102 | 58 | 86 | 47 |
40-60 | 93 | 51 | 79 | 44 | |
Высокая степень | 18-40 | 108 | 54 | 92 | 46 |
40-60 | 100 | 50 | 85 | 43 | |
Периодическая | 18-40 | 80 | 48 | 71 | 43 |
40-60 | 75 | 45 | 68 | 41 | |
Пенсионный возраст | 75 | 45 | 68 | 41 |
Признанные белоксодержащие продукты:
- Мясо птицы. Содержание 17÷22 г (на 100 г);
- Другое мясо: 15÷20 г;
- Рыба: 14÷20 г;
- Морепродукты: 15÷18 г;
- Бобовые: 20÷25 г;
- Любые орехи: 15÷30 г;
- Яйца: 12 г;
- Твердые сыры: 25÷27 г;
- Творог: 14÷18 г;
- Крупы: 8÷12 г;
Из всех сортов мяса на первом месте после птичьего по содержанию будет находиться говядина: 18,9 г. После нее свинина: 16,4 г, баранина: 16,2 г.
Из морепродуктов лидируют кальмар и креветки: 18,0 г.
Самая богатая на белок рыба — семга: 21,8 г, затем горбуша: 21 г, судак: 19 г, скумбрия: 18 г, сельдь: 17,6 г и треска: 17,5 г.
Среди молочных продуктов позиции прочно удерживают кефир и сметана: 3,0 г, затем молоко: 2,8 г.
Крупы с высоким содержанием – Геркулес: 13,1 г, пшенная: 11,5 г, манная: 11,3 г.
Зная норму и учитывая финансовые возможности, можно грамотно составить меню и обязательно дополнить его жирами и углеводами.
Соотношение белка в питании
Пропорция белки, жиры, углеводы в полезном питании должна составлять (в граммах) 1:1:4. Залог сбалансированности здорового блюда можно представить по-другому: белки 25-35%, жиры 25-35%, углеводы 30-50%.
При этом жиры должны быть полезными: оливковое или льняное масло, орехи, рыба, сыр.
Углеводы в тарелке это макароны твердых сортов, любые свежие овощи, а также фрукты/сухофрукты, кисломолочные продукты.
Белки в порции можно по желанию комбинировать: растительные + животные.
Аминокислоты, содержащиеся в белке
Заменимые способны синтезироваться самим организмом, но поступление их извне никогда не бывает лишним. Особенно при активном образе жизни и больших физических нагрузках.
Важны все без исключения, наиболее популярные из них:
Аланин.
Стимулирует обмен , способствует выведению токсинов. Ответственный за «чистоту». Высокое содержание в мясе, рыбе, молочной продукции.
Аргинин
.
Необходим для сокращения любых мышц, здоровой кожи, хрящей и суставов. Обеспечивает и работу иммунной системы. Есть в любом мясе, молоке, любых орехах, желатине.
Аспарагиновая кислота.
Обеспечивает энергобаланс. Улучшает функционал ЦНС. Хорошо пополняют энергетический ресурс блюда из говядины и курицы, молоко, тростниковый сахар. Содержится в картофеле, орехах, крупах.
Гистидин.
Главный «строитель» тела, трансформируется в гистамин и гемоглобин. Быстро заживляет раны, отвечает за механизмы роста. Относительно много в молоке, злаковых и любом мясе.
Серин.
Нейромедиатор, незаменим для четкой работы головного мозга и ЦНС. Есть в арахисе, мясе, злаках, сое.
При полноценном питании и правильном образе жизни в организме появятся все аминокислоты для синтеза «кубиков» и моделирования здоровья, красоты и долголетия.
К чему приводит недостаток белка в организме
- Частые инфекционные заболевания, ослабление иммунной системы.
- Стрессы и состояние беспокойства.
- Старение и замедление всех обменных процессов.
- Побочный эффект от применения отдельных медпрепаратов.
- Сбои в работе ЖКТ.
- Травмы.
- Питание на основе фаст-фуда, продуктов быстрого приготовления, полуфабрикатов низкого качества.
Дефицит какой-то одной аминокислоты прекратит выработку определенного белка. Организм устроен по принципу «заполнения пустот», поэтому недостающие аминокислоты будут извлекаться из состава других белков. Такое «перестроение» нарушает работу органов, мышц, сердца, мозга и впоследствии провоцирует заболевание.
Белковый дефицит у детей тормозит рост, вызывает физические и умственные недостатки.
Развитие анемии, появление кожных заболеваний, патологии костной и мышечной тканей – далеко не полный перечень болезней. Тяжелая белковая дистрофия может закончиться маразмом и квашиоркором (вид тяжёлой дистрофии на фоне недостатка белков
).
Когда белок вредит организму
- избыточного приема;
- хронических заболеваний печени, почек, сердца и сосудов.
Переизбыток случается не часто из-за неполного усвоения вещества организмом. Встречается у желающих увеличить мышцы в кратчайшие сроки без соблюдения рекомендаций тренеров и диетологов.
К проблемам «лишнего» приема относят:
Почечную недостаточность . Чрезмерное количество белка перегружает органы, нарушая их естественную работу. «Фильтр» не справляется с нагрузкой, появляются заболевания почек.
Заболевания печени . Лишний белок накапливает аммиак в крови, который ухудшает состояние печени.
Развитие атеросклероза . Большинство продуктов животного происхождения, помимо полезных веществ, имеют в составе вредоносные жир и .
Людям, страдающим патологией печени, почек, сердечно-сосудистой и пищеварительной систем следует ограничить прием белка.
Забота о собственном здоровье воздается сторицей тем, кто о нем беспокоится. Чтобы избежать тяжелых последствий, нужно помнить о потребности организма в восстановлении. Полноценный отдых, питание, посещение специалистов продлят молодость, здоровье и жизнь.
Белки играют центральную роль в организме человека, выполняя одни из самых важных функций: двигательную, защитную, биологическую, регуляторную и другие.
Без этих универсальных молекулярных машин жизнь на нашей планете и вовсе не могла бы появиться.
В данной статье мы подробно рассмотрим что такое белки, какие существуют виды, где содержатся и многое другое.
Что такое белок и каковы его функции
На уроках биологии и химии довольно много времени уделяется этой важной теме. Белки (protein) являются природными гетерополимерами, состоящие из α-аминокислот. Соединяет их вместе пептидная связь. Для синтеза огромного множества белков в человеческом организме используется 20.
Состав каждого белка, синтезированного в организме, определяется геномом. Различные комбинации генетического кода позволяют создавать из стандартных аминокислот огромное множество белков, отвечающих за разнообразные функции в нашем теле.
Некоторые белки довольно сложно классифицировать исключительно по их функциям. Так как один белок часто может отвечать за выполнение нескольких задач.
Список функций белков выглядит следующим образом:
- Структурная – отвечает за образование цитоскелета клеток, придает форму разным тканям. Наиболее известные — это коллагены и эластин, входящие в состав межклеточного вещества. А также кератин – основной белок, формирующий ногти и волосы.
- Защитная функция разделяется на физическую, иммунную и химическую. За физическую защиту в основном отвечают тромбины, свертывающие кровь, и коллагены и кератин, формирующие роговые щитки, волосы, кожу. Химическую защиту от различных токсинов в организме выполняют в основном ферменты печени. Они растворяют токсины, позволяя быстрее вывести их. За иммунную защиту отвечают различные иммуноглобулины.
- Каталитическая функция использует ферменты. Это особые белки, позволяющие катализировать реакции, расщепляющие большие молекулы, или же наоборот их синтезировать. Ферменты позволяют ускорять все химические реакции в сотни и тысячи раз. За последнее время науке стало известно свыше 5000 различных ферментов.
- Регуляторная функция отвечает за управление всей жизнедеятельностью клетки. Белки из данной группы регулируют количество и активность остальных белков, а также множество процессов внутри самой клетки.
- Сигнальная функция выполняется гормонами и цитокинами. Эти белки являются сигнальным веществом, позволяя передавать информацию или сигналы частями организма.
- Транспортная – позволяет переносить различные вещества от одних органов и клеток к другим. Наиболее известный пример – это гемоглобин, транспортирующий кислород и углекислый газ.
- Запасная функция. Ее выполняют белки, запасающиеся в организме для экстренных случаев в качестве энергии или источника аминокислот.
- Рецепторная . Ее выполняют белки, реагирующие свет, физическое воздействие или химическое вещество.
- Моторная функция выполняется целыми группами белков. Среди них, например, актин и миозин. Они являются основными компонентами мышц и позволяют им сокращаться. Другие белки позволяют клеткам лейкоцитов передвигаться внутри организма.
Строение белков
Беки относятся к линейным полимерам. В их составе могут присутствовать несколько α-амиокислот и неаминокислотные компоненты. На первый взгляд всего 20 аминокислот – это небольшой выбор.
Но на самом деле молекула белка, состоящая всего из 5 компонентов аминокислот, может иметь свыше миллиона вариантов построения. Небольшой белок может иметь в своей цепочке сотню аминокислотных остатков.
При синтезе белка аминокислоты соединяются благодаря пептидной связи. Они соединяются разными концами, одна с помощью карбоксильной группы (-COOH), а другая аминогруппой (-NH 2). При таком соединении у белка появляются два соответственных конца С и N.
Структуры белков
Структурные организации белков классифицируют на 4 уровня. Это первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры.
Первичная представляет собой стандартную цепочку аминокислот. Их последовательность закодирована генетически. Она обычно описывается трехбуквенными обозначениями аминокислотных остатков в цепочке.
Вторичная представляет собой упорядоченно свернутую спиралеобразно цепочку аминокислот. Она напоминает пружинку. У спирали стабильная структура, так как ее витки крепятся между собой водородными связями. Почти все СО- и NН- группы устанавливают друг с другом такие связи. Среди белков данной структуры особенно выделяются коллагены и кератин.
Третичная – в основном формируется благодаря гидрофильно-гидрофобным взаимодействиям. Возникающие водородные ионные и дисульфидные связи способствуют взаимодействию между радикалами аминокислот. Благодаря этому полипептидная связь укладывается в специальные глобулы. К белкам третичной структуры уже относятся множество ферментов, антител и гормонов.
Четвертичная – присуща сложным формам ферментов или белков, которые состоят из 2 или 3 глобул. Они связываются в молекуле как ионными, так и гидрофобными взаимодействиями. А иногда возникают электростатические взаимодействия или дисульфидные связи. Наиболее известный и изученный белок данной классификации – гемоглобин.
Протеины и протеиды - простые и сложные белки
Еще одна классификация белков это – протеины и протеиды. Первые — это простые белки, в состав которых входят исключительно остатки аминокислот. А вот в протеидах, помимо основного скелета из аминокислот, присутствуют еще не белковые группы (простетические).
В зависимости от дополнительной небелковой составляющей протеиды делят на другие группы:
- Липопротеины – включают в себя различные липиды. В основном данные белки выполняют транспортировку липидов.
- Фосфопротеины – имеют фосфорную кислоту. К таким белкам относятся вителлин и казеноген.
- Металлопротеины – могут иметь катионы одного и более металлов в своей структуре. Наиболее известен гемоглобин с молекулами железа.
- Гликопротеины – имеют в своем составе различные углеводы.
- Нуклеопротеины – являются главными белками, отвечающими за передачу наследственной информации.
Физико-химические свойства белков
Белки проявляют свойства амфотерности (от греч. «двойственность). Они могут в зависимости от различных факторов проявлять как кислотные, так и основные свойства.
Также белки могут быть растворимыми или не растворимыми в воде. На растворимость могут влиять как сама структура белка, так и характер растворителя, pH самого раствора или ионная сила.
Белки могут быть гидрофобными или гидрофильными. Последние в основном располагаются в ядре, цитоплазме или межклеточном веществе.
Еще одно свойство белков это денатурация. Это так называемая потеря четвертичной, третичной структур. Белки отлично приспособлены для жизни и функционирования в условиях организма, но при резком изменении внешних условий структура белка может разрушиться.
Среди таких воздействий выделяют ультразвук, высокие и низкие температуры, облучения, встряхивания, вибрации, а также действие кислот или щелочей. Денатурация может быть как частичной, так и полной, или же обратимой и необратимой.
Значение белков для организма
Как мы увидели из вышеприведенных функций и особенностей, белки имеют огромное значение для организма человека. Они придают форму клеткам и тканям организма, переносят различные элементы между органами и клетками, отвечают за восприятие окружающего мира.
Белки защищают нас от природных факторов и от воздействий вредоносных микроорганизмов. Без них в принципе невозможно как минимум прохождение химических реакций в организме и обмен веществ, так и наличие жизни как самовоспроизводящейся структуры. По истине, роль белков сложно переоценить.
Что относится к белковой пище
Белки являются одним из самых основных строительных материалов для нашего организма. Поэтому, чтобы питание снабжало организм человека нужными веществами, следует всегда иметь в рационе белковые продукты.
Богаты по содержанию белка следующие:
- мясо;
- рыба;
- различные морепродукты;
- яйца;
- бобовые;
- молочные продукты.
Заключение
Белок является одним из ключевых элементов жизни на нашей планете. Он отвечает за множество процессов и функций в живом организме, а недостаток белков может вызвать серьезные заболевания.
Большое разнообразие источников белка убережет ваш организм от недостатка незаменимых аминокислот и множества других ценных элементов питания. Старайтесь не исключать белковые продукты из рациона и будьте здоровы.